Priprava i konformacijska analiza ferocenskih depsipeptida s alaninom i leucinom

diplomski rad

• Naslov (engleski): Synthesis and conformational analysis of ferocene depsipeptides with alanine and leucine
• Autor: Leona Galić
• Mentor: Monika Kovačević (mentor)
• Član povjerenstva: Lidija Barišić (predsjednik povjerenstva)
• Član povjerenstva: Antonela Ninčević Grassino (član povjerenstva)
• Član povjerenstva: Anita Horvatić (član povjerenstva)
• Ustanova koja je dodijelila akademski / stručni stupanj: Sveučilište u Zagrebu; Prehrambeno-biotehnološki fakultet; (Zavod za kemiju i biokemiju); (Laboratorij za organsku kemiju); Zagreb
• Datum i država obrane: 2025-01-24, Hrvatska
• Znanstveno / umjetničko područje, polje i grana: BIOTEHNIČKE ZNANOSTI; Biotehnologija

Sažetak

Ferocenski biokonjugati s aminokiselinama često se koriste kao peptidomimetici. Uvođenje ferocenskog kalupa u peptidne lanace inducira tvorbu intermolekulskih vodikovih veza što omogućava nastanak različitih elemenata sekundarne strukture poput okreta, uzvojnica i β-ploča o čemu ovisi funkcija samog peptida. Jedna od neistraženih modifikacija ferocenskih peptidomimetika je zamjena jedne amidne veze esterskom vezom s ciljem priprave depsipeptida. Depsipeptidi, u odnosu na peptide, pokazuju veću otpornost prema enzimskoj degradaciji, povećanu specifičnost te konformacijske izmjene koje se odražavaju na karakter vodikovih veza i fleksibilnost. U sklopu ovog diplomskog rada pripravljeni su spojevi Ac–D–Leu–NH–FnCO−O−CH₂−CH[CH₂CH(CH₃)₂]−NHBoc (7) i Ac–D–Ala–NH–Fn–CO−O−CH₂−CH[CH₂CH(CH₃)₂]−NHBoc (11) kako bi se ispitao utjecaj zamjene jedne amidne veze esterskom vezom na obrazac i brojnost vodikovih veza i utjecaj na tvorbu elemenata sekundarne strukture pripravljenih spojeva. Sintetizirani depsipeptidi analizirani su IR-, NMR- i CD-spektroskopijom kako bi se odredila njihova sposobnost formiranja intramolekulskih vodikovih veza.

Sažetak (engleski)

Ferrocene bioconjugates, which contain amino acids, are often used as peptidomimetics. The introduction of ferrocene favors the formation of intermolecular hydrogen bonds, and its insertion into peptide chains allows the formation of various secondary structural elements such as turns, coils and surfaces, on which the function of the peptide itself depends. One of the still unexplored modifications of ferrocene peptides is the replacement of an amide bond by an ester bond with the aim of producing the depsipeptides. Compared to peptides, depsipeptides exhibit greater resistance to enzymatic degradation, higher specificity and conformational changes that reflect the character of hydrogen bonds and flexibility. In this work, the compounds Ac–D–Leu–NH–Fn–CO−O−CH₂−CH[CH₂CH(CH₃)₂]−NHBoc (7) and Ac–D–Ala–NH–Fn–CO−O−CH₂−CH[CH₂CH(CH₃)₂]−NHBoc (11) were synthesized to investigate the effects of replacing an amide bond with an ester bond on the pattern and number of hydrogen bonds and the effects on the formation of elements of the secondary structure of the synthesized compounds. The synthesized depsipeptides were analyzed by IR, NMR and CD spectroscopy to determine their ability to form intramolecular hydrogen bonds.

• Ključne riječi: ferocen; peptidomimetici; depsipeptidi; alanin; leucin; konformacijska analiza
• Ključne riječi (engleski): ferocene; peptidomimetics; depsipeptides; alanine; leucine; conformational analysis
• Jezik: hrvatski
• URN:NBN: urn:nbn:hr:159:131587
• Studijski program: Naziv: Molekularna biotehnologija; Vrsta studija: sveučilišni; Stupanj studija: diplomski; Akademski / stručni naziv: magistar/magistra inženjer/inženjerka molekularne biotehnologije (mag. ing. biotechn.)
• Vrsta resursa: Tekst
• Način izrade datoteke: Izvorno digitalna
• Prava pristupa: Otvoreni pristup
• Datum i vrijeme pohrane: 2025-01-28 14:31:13